局部粘着斑激酶(FAK)是一种细胞质蛋白酪氨酸激酶，在一些晚期实体癌中过度表达和激活。FAK位于促进癌症生长和转移的各种信号通路的交叉点，通过对癌细胞和肿瘤微环境基质细胞的作用促进肿瘤进展和转移，控制细胞的运动、侵袭、存活、基因表达和癌症干细胞的自我更新[1]。此外，FAK不依赖激酶的支架功能就可以影响细胞存活或乳腺癌干细胞增殖。阻断FAK的表达就有可能达到抑制肿瘤细胞侵袭转移发生的目的，在几种临床前模型中，小分子FAK抑制剂可降低肿瘤生长和转移。
在细胞中，FAK主要分布在细胞质中，主要整合和转导来自整合素或生长因子受体的信号，在癌细胞中执行生物学过程。在机制上，FAK促进GATA4和IL-33的表达，导致炎症反应减少和免疫逃逸，FAK与E3泛素连接酶MDM2协同作用，通过泛素-蛋白酶体途径促进p53降解，导致癌细胞生长和增殖[2]。因此，FAK参与细胞核调控基因表达，促进肿瘤发生。ICE已开发p-FAK靶点incellwestern检测，协同酶学、细胞、ADME等平台，促进新药研发进程。
爱思益普拥有LI-COR公司的Odyssey DLx双色红外荧光成像平台，可在细胞微孔板中进行In cell western assay(ICW) 分析，结合了Western Blot的特异性和ELISA的可重复性和高通量。可直接检测细胞内蛋白水平，磷酸化水平，受体活化水平等。
p-FAK细胞检测数据展示：
Incell western assay